Переваривание белков в пищеварительном тракте

В полости рта отсутствуют протеолитические ферменты, и поэтому белки здесь не расщепляются.

Основная масса белков распадается в желудке под действием желудочного сока, которого в сутки выделяется около 2,5 л. В его составе содержится соляная кислота, которая вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка и способствует набуханию белков (денатурации), облегчая тем самым гидролитическое расщепление их ферментами.

Рис. 58. Структура пепсиногена. 1 - место отщепления полипептида от молекулы пепсиногена; 2 - активный пепсин

Основным протеолитическим ферментом желудочного сока является пепсин, который образуется из профермента (неактивного фермента) пепсиногена, секретируемого главными клетками слизистой оболочки желудка. Превращение пепсиногена в пепсин может происходить двумя путями: под влиянием соляной кислоты или путем аутоак-тивации. Механизм их действия одинаков. Как соляная кислота, так и имеющийся в желудочном соке пепсин отщепляют от пепсиногена полипептид с молекулярным весом 7000. При этом происходит определенная внутримолекулярная перестройка молекулы, в результате чего образуется активный пепсин, схема которого показана на рис. 58. За сутки в желудке вырабатывается около 2 г пепсина. Каталитическая активность пепсина при рН среды желудка очень высока. Пепсин катализирует расщепление пептидных связей в молекуле белка, который распадается на отдельные аминокислоты и гюлипептиды различной величины. По последним научным данным, пепсин катализирует разрыв пептидных связей, образованных, главным образом, ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами.

Помимо пепсина, в желудке присутствует другой протеолитический фермент гастриксин, оптимум действия которого лежит в пределах рН 2,5-3,5.

В желудке хорошо перевариваются альбумины и глобулины животного и растительного происхождения, плохо расщепляются белки соединительной ткани (коллаген и эластин) и совершенно не расщепляются кератин и протамины.

Образовавшиеся в желудке полипептиды и нерасщдпленные белки поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник. Здесь они подвергаются воздействию большой группы протеолитических ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой и слизистой оболочкой гонкого кишечника.

Сок поджелудочной железы поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где смешивается с кишечным соком. Эта смесь соков содержит протеолитические ферменты, обеспечивающие расщепление белка до аминокислот. К ним относятся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза, лейцинаминопептидаза и большая группа три- и дипептидаз.

Трипсин и химотрипсин вырабатываются в недеятельном состоянии в виде проферментов - трипсиногена и химотрипсиногена. Процесс их активации заключается в следующем. Трипсиноген под действием фермента энтеро-киназы превращается в трипсин. Г. К. Шлыгин установил, что энтерокиназа сама вырабатывается в недеятельном состоянии в виде кинозогена и активируется ранее образованным трипсином. Трипсиноген, так же как и пепсиноген, может активироваться уже имеющимся трипсином (процесс аутоактивации). Химотрипсиноген под действием трипсина превращается в активный фермент - химотрипсин. Оптимум действия этих ферментов лежит в слабощелочной среде (рН 7,8-8,1). Трипсин расщепляет полипептиды и белки, главным образом пептидные связи между ароматическими аминокислотами и диаминокислотами - аргинином и лизином. Химотрипсин действует на белки и полипептиды, содержащие ароматические аминокислоты, а также на те пептидные связи, на которые трипсин не влияет.

Механизм действия амино- и карбоксиполипептидаз заключается в отщеплении от полипептидов концевых аминокислот, которые имеют соответственно свободную аминную или карбоксильную группу. Оставшиеся нерасщепленными небольшие пептиды, состоящие из 3-4 аминокислотных остатков, подвергаются гидролизу специфическими ди- и трипептидазами. Таким образом, в результате пищеварения в желудке и кишечнике белки в основном расщепляются до аминокислот и небольшого количества пептидов.