Специфичность ферментов

Одним из основных свойств ферментов, отличающих их от других катализаторов, является высокая специфичность, которая заключается в том, что каждый фермент может катализировать одну или несколько близких по своей природе химических реакций. Специфичность основана на строгом соответствии структуры субстрата и того участка фермента, с которым он. соединяется. По образному выражению Э. Фишера, фермент должен подходить к субстрату, как ключ подходит к замку. В последние годы вскрыты более тонкие механизмы взаимодействия субстрата и фермента (Кошленд и др.).

Специфичность ферментов условно подразделяется на несколько видов:

1. Относительной специфичностью обладают ферменты, которые действуют на соединения, имеющие определенный тип связи. Например, протеиназы гидролизуют все соединения, имеющие в своем составе пептидную связь -СО-NH-, эстеразы расщепляют эфирную связь -О- и т. д. Ферменты, обладающие относительной специфичностью, являются ферментами широкого спектра действия.
2. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты, имеющие одинаковый тип связи и одну из функциональных группировок. К их числу относятся:
   • фосфомоноэстеразы, гидролизующие субстраты следующей структуры:
     
     
     Для их действия обязательным условием является наличие эфирной связи (-О-) и остатка фосфорной кислоты
     
     
   • холинэстеразы, в субстратах которых имеются определенные группировки (эфирная связь и остаток холина):
     
     
3. Абсолютная специфичность характеризует ферменты, действующие только на один субстрат с вполне определенной структурой. Например: аргиназа расщепляет аргинин на орнитин и мочевину по следующей схеме:
   
   
   К ферментам, обладающим абсолютной специфичностью, относятся также уреаза, анетилхолинкгераза и др.

Следует выделить в отдельный вид специфичности и стереохимическую, при которой фермент будет действовать только на определенный сгереоиюмер субстрата.